NGHIÊN CỨU TẠO DÒNG VÀ BIỂU HIỆN GENE MÃ HÓA KHÁNG NGUYÊN GLYCOPROTEIN C CỦA VIRUS DỊCH TẢ VỊT PHÂN LẬP TẠI THỪA THIÊN HUẾ

Đặng Thanh Long, Huỳnh Văn Chương, Hoàng Thị Kim Hồng, Nguyễn Thị Quỳnh Trang, Phạm Thị Hải Yến, Võ Phước Khánh

DOI: http://dx.doi.org/10.26459/hueuni-jns.v127i1C.4924

Abstract


Trong nghiên cứu này, chúng tôi đã tạo dòng và biểu hiện thành công gene UL44 mã hóa tạo glycoprotein C (gC) của virus gây bệnh dịch ở tả vịt. Vùng mã hóa tạo kháng nguyên gC được phân lập từ mẫu bệnh phẩm gan vịt có kích thước 1296 bp, tương đồng 100% với trình tự gene được công bố trên Genebank (mã số: EU076811.1. Vùng gene UL44 mã hóa tạo chuỗi polypeptide hoàn chỉnh dài 431 acid amin và tương đồng 100% với chuổi polypeptide được công bố trên Genebank (mã số: ABW82653.1). Kết quả phân tích điện di SDS cho thấy protein dung hợp 6xHis-gC có khối lượng phân tử xấp xỉ khoảng 50 kDa.


Keywords


gene UL44, vi rút dịch tả vịt. gC

References


An R., Li H.X., Han Z.X., Shao Y.H., Liu S.W., Kong X.G. (2008), The UL31 to UL35 gene sequences of duck enteritis virus correspond to their homologs in herpes simplex virus 1, Acta virol, 52, pp. 23-30.

Chang H., Cheng A.C., Wang M.S., Guo Y.F., Xie W., Lou K.P. (2009), Complete nucleotide sequence of the duck plague virus gE gene, Arch virol, 154, pp. 163-165.

Denis M., H.E., Rijsewijk F.A., Kaashoek M.J., van Oirschot J.T., Thiry E., Pastoret P.P. (1996), The role of glycoproteins gC, gE, gI, and gG in the induction of cell-mediated immune responses to bovine herpesvirus, Vet Microbiol, 53, pp. 121-132.

Denis M., Slaoui M., Keil G., Babiuk L.A., Ernst E., Pastoret P.P., Thiry E. (1993), Identification of different target glycoproteins for bovine herpes virus type 1-specific cytotoxic T lymphocytes depending on the method of in vitro stimulation, Immunology, 78, pp. 7-13.

Đinh Thị Bích Lân, Phùng Thăng Long, Huỳnh Văn Chương, Đặng Thanh Long, Hoàng Tấn Quảng, Lê Đức Thạo, Lê Quốc Việt, Lê Công Thịnh, Đặng Thị Hương, Hoàng Thị Thùy Nhung (2016), Cải thiện mức độ biểu hiện kháng nguyên tái tổ hợp 3-1E của Eimeria trong Escherichia coli BL21, Tạp chí Khoa học kỹ thuật thú y, Tập XXII, (7), tr. 60-67.

Fischer T., Planz O., Stitz L., Rziha H.J. (2003), Novel recombinant parapoxvirus vectors induce protective humoral and cellular immunity against lethal herpesvirus challenge infection in mice, J Virol, 77, pp. 9312-9323

Kirisawa R., Hosoi Y., Yamaya R., Taniyama H., Okamoto M., Tsunoda N., Hagiwara K., Iwai H. (2005), Isolation of equine herpesvirus-1 lacking glycoprotein C from a dead neonatal foal in Japan, Arch Virol, 150, pp. 2549-2565.

Li H.X., Liu S.W., Kong X.G. (2006), Characterization of the genes encoding UL24, TK and gH proteins from duck enteritis virus (DEV): a proof for the classification of DEV, Virus Genes, 33, pp. 221-227.

Lian B., X.C., Cheng A., Author C., Wang M., Zhu D., Luo Q., Jia R., Bi F., Chen Z., Zhou Y., Yang Z., and Chen X. (2010), Identification and characterization of duck plague virus glycoprotein C gene and gene product, Virology Journa, Virology Journa, 7, pp. 340-349.

Liu F.Y., M.B., Zhao Y., Zhang Y., Wu Y.H., Liu X.M., Wang J.W. (2008), Characterization of the gene encoding glycoprotein C of duck enteritis virus, Virus Genes, 37, pp. 328-332.

Liu S.W., Chen S.H., Li H.X., Kong X.G. (2007), Molecular characterization of the herpes simplex virus 1 (HSV-1) homologues, UL25 to UL30, in duck enteritis virus (DEV), Gene, 401, pp. 88-96.

Nguyễn Như Thanh, Nguyễn Bá Hiên, Trần Thị Lan Hương (2001), Vi sinh vật Thú y, NXB Nông nghiệp Hà Nội.

Ober B.T., Summerfield A., Mattlinger C., Wiesmuller K.H., Jung G., Pfaff E., Saalmuller A., Rziha H.J. (1998), Vaccine-induced, pseudorabies virus-specific, extrathymic CD4+CD8+ memory T-helper cells in swine, J Virol, 72, pp. 4866-4873.

Pan H., Cao R., Liu L., Niu M., Zhou B., Chen P., Hu J (2008), Molecular cloning and sequence analysis of the duck enteritis virus UL5 gene, Virus Res, 136, pp. 152-156.

Plummer P.J., Alefantis T., Kaplan S., O'Connell P., Shawky S., Schat K.A. (1998), Detection of duck enteritis virus by polymerase chain reaction, Avian Dis, 42, pp. 554-564.

Rue C.A., Ryan P. (2003), A role for glycoprotein C in pseudorabies virus entry that is independent of virus attachment to heparan sulfate and which involves the actin cytoskeleton, Virology, 307, pp. 12-21.

Rux A.H., Lou H., Lambris J.D., Friedman H.M., Eisenberg R.J., Cohen G.H. (2002), Kinetic analysis of glycoprotein C of herpes simplex virus types 1 and 2 binding to heparin, heparan sulfate, and complement component C3b, Virology, 294, pp. 324-332.

Shukla D., Spear P.G. (2001), Herpesviruses and heparan sulfate: an intimate relationship in aid of viral entry, J Clin Invest, 108, pp. 503-510.

Stokes A., Alber D.G., Cameron R.S., Marshall R.N., Allen G.P., Killington R.A. (1996), The production of a truncated form of baculovirus expressed EHV-1 glycoprotein C and its role in protection of C3H (H-2Kk) mice against virus challenge, Virus Res, 44, pp. 97-109.

Whealy M., Robbins A., Enquist L. (1988), Pseudorabies virus glycoprotein gIII is required for efficient virus growth in tissue culture, J Virol, 62, pp. 2512.

Wilson, K (1987) Preparation of genomic DNA from bacteria. In: Ausubel FM, Brent R, Kingston RE, Moore DD, Seidman JG, Smith JA, Struhl K, (eds) Current Protocols in Molecular Biology, pp. 2.4.1–2.4.5. John Wiley & Sons, New York.