Từ khóa
Chitinase 42 kDa
cloning
characteristic Chitinase 42 kDa
đặc tính
tạo dòng
Trichoderma asperellum
cloning
characteristic Chitinase 42 kDa
đặc tính
tạo dòng
Trichoderma asperellum
Cách trích dẫn
1.
Phùng TBH, Mai TTH, Nguyễn HT, Nguyễn T, Nguyễn TKC, Nguyễn XH. TẠO DÒNG GEN MÃ HÓA CHITINASE 42 kDa CỦA TRICHODERMA ASPERELLUM VÀ DỰ ĐOÁN ĐẶC TÍNH CỦA ENZYME. hueuni-jns [Internet]. 30 Tháng Chín 2021 [cited 3 Tháng Bảy 2024];130(1C):105-12. Available at: https://jos.hueuni.edu.vn/index.php/hujos-ns/article/view/6275
Tóm tắt
Chitinase là enzyme xúc tác thủy phân chitin bằng cách phân cắt liên kết 1,4-N-acetyl-β-glucosaminide. Chitinase được ứng dụng rộng rãi trong nhiều lĩnh vực khác nhau, đặc biệt trong kiểm soát dịch bệnh, giảm thiểu ô nhiễm, nghiên cứu sinh học cơ bản và ứng dụng. Nguồn thu nhận chitinase chủ yếu là từ vi sinh vật, điển hình từ các chủng nấm Trichoderma. Gen mã hóa chitinase 42 kDa (chi42) của Trichoderma asperellum SH16 sau khi tạo dòng vào vector pUC19 được ghép nối thành công vào vector pQE30 để biểu hiện ở E. coli M15. Chitinase là enzyme ngoại bào. Cấu trúc bậc 2 của chitinase bao gồm 15 chuỗi xoắn α và 13 phiến β với cấu trúc không gian tương đồng cao với enzyme thủy phân chitin ở T. harzianum. Chitinase có khả năng chịu nhiệt độ cao hơn 65 °C và hoạt tính xúc tác mang tính acid. Kết quả nghiên cứu là cơ sở cho các nghiên cứu biểu hiện và sản xuất enzyme tái tổ hợp.
Tài liệu tham khảo
- Jollès P, Muzzarelli RA. Chitin and Chitinases. Basel: Birkhäuser; 1999.
- Castro SPM, Paulín EGL. The Complex World of Polysaccharides [internet]. Rijeka: InTech; 2012. Chapter 1, Is Chitosan a New Panacea? Areas of Application. p. 1-46. DOI: http://dx.doi.org/10.5772/51200
- Catalli A, Kulka M. Recent Patents on Endocrine, Metabolic & Immune Drug Discovery. 2010;4(3):175-189. DOI: https://doi.org/10.2174/1872214811004030175
- Hiệp ĐM, Hồng PTA, Thắng NT, Sương NK. Báo cáo Hội nghị khoa học Các biện pháp phòng trừ sâu bệnh không gây ô nhiễm môi sinh, Hồ Chí Minh: Nxb Nông nghiệp; 2007. Khảo sát khả năng đối kháng in vitro của các chủng nấm Trichoderma đối với 3 loại nấm gây bệnh cây trồng (Rhizoctonia solani, Sclerotium rolfsii, Phytophthora palmivora). p. 84-90.
- Mitsutomi M, Ohtakara A, Fukamizo T, Goto S. Action pattern of Aeromonas hydrophila chitinase on partially N-acetylated chitosan. Agricultural and Biological Chemistry. 1990;54(4):871-877. DOI: https://doi.org/10.1080/00021369.1990.10870047
- Ohtakara A, Matsunaga H, Mitsutomi M. Action pattern of Streptomyces griseus chitinase on partially N-acetylated chitosan. Agricultural and Biological Chemistry. 1990; 54(12):3191-3199. DOI: https://doi.org/10.1271/bbb1961.54.3191
- Huy NĐ, Nguyên PQ, Hồng NTT, Giang H, Viên NV, Cảnh NT. Phân lập và đánh giá khả năng đối kháng của Trichoderma asperellum đối với tác nhân gây bệnh có nguồn gốc trong đất. Tạp chí Khoa học Nông nghiệp Việt Nam. 2017;15(12):1593-1604.
- Carsolio C, Benhamou N, Haran S, Cortés C, Gutiérrez A, Chet I, et al. Role of the Trichoderma harzianum endochitinase gene ech42 in mycoparistis. Applied and Environmental Microbiology. 1999; 65(3): 929-935. DOI: https://doi.org/10.1128/AEM.65.3.929-935.1999
- Harjono, Widyastuti SM. Antifungal activity of purified endochitinase produced by biocontrol agent Trichoderma reesei against Ganoderma philippii. Pakistan Journal Biology Sciences. 2001;4(10):1232-1234. DOI: https://doi.org/10.3923/pjbs.2001.1232.1234
- Harman GE, Kubicek CP. Trichoderma And Gliocladium, Volume 2. 1st edition. London: CRC Press; 1998. Chapter 4, Chitinolytic enzymes and their genes; p. 73-92. DOI: https://doi.org/10.1201/9781482267945
- Qiagen. pQE-30 (map) [Data file]. 2020. [cited 5 March 2021]. Available from: http://www. helmholtz-muenchen.de/fileadmin/PEPF/ pQE_vectors /pQE- 30_map.pdf
- Moon SY. Protocol for lab of plant molecular biotechnology. Chungbuk: Chonbuk National University; 2003.
- Sambrook S, Russell DW. Molecular Cloning: A Laboratory Manual. New York: Cold Spring Harbor; 2003.
- Gavel Y, Heijne GV. Sequence differences between glycosylated and non-glycosylated Asn-X-Thr/Ser acceptor sites: implications for protein engineering. Protein Engineering. 1990;3(5):433-442. DOI: https://doi.org/10.1093/protein/3.5.433
- Kelley LA, Mezulis S, Yates CM, Wass MN, Sternberg MJ. The Phyre2 web portal for protein modeling, prediction and analysis. Nature Protocols. 2015;10(6):845-858. DOI: https://doi.org/10.1038/nprot.2015.053
- Giang NM, Huyền ĐT, Hải TN. Sử dụng một số công cụ tin sinh khai thác gen mã hóa enzyme phân hủy Lignocellulose từ dữ liệu Metagenome của vi sinh vật trong ruột mối Coptotermes gestroi. Tạp chí Công nghệ Sinh học. 2016;14(1):39-47.
- Fan GL, Li QZ, Zuo YC. Predicting acidic and alkaline enzymes by incorporating the average chemical shift and gene ontology informations into the general form of Chou’s PseAAC. Process Biochemistry. 2013;48:1048–1053. DOI: https://doi.org/10.1016/j.procbio.2013.05.012
- Lin H, Chen W, Ding H. AcalPred: A sequence-based tool for discriminating between acidic and alkaline enzymes. PLoS ONE. 2013;8(10):e75726. DOI: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0075726
- Valderrama-Rincon JD, Fisher AC, Merritt JH, Fan Y, Reading CA, Chhiba K, et al. An engineered eukaryotic protein glycosylation pathway in Escherichia coli. Nature Chemical Biology. 2012;8(5):434-436. DOI: https://doi.org/10.1038/nchembio.921
- Lee, YG, Ki Chul Chung, KC, Wi, SG, Lee, JC, Bae, HJ. Purification and properties of a chitinase from Penicillium sp. LYG 0704. Protein Expresion and Purification. 2009;65(2):244-250. DOI: https://doi.org/10.1016/j.pep.2008.12.004
- Sherief A, El-Sawah M, Abd El-Naby M. Some properties of chitinase produced by a potent Aspergillus carneus strain. Applied Microbiology and Biotechnology. 1991;35(2). DOI: https://doi.org/10.1007/bf00184691
- Binod P, Pusztahelyi T, Nagy V, Sandhya C, Szakács G, Pócsi I, et al. Production and purification of extracellular chitinases from Penicilium aculeatum NRRL 21 under solid-state fermentation. Enzyme and Microbial Technology. 2005;36(7):880-887. DOI: https://doi.org/10.1016/j.enzmictec.2004.12.031
- Hà NT. Tối ưu hóa điều kiện nuôi cấy chủng Aspergillus protuberus sinh tổng hợp enzyme chitinase được phân lập từ rừng ngập mặn Cần Giờ. Tạp chí Khoa học, Trường Đại học Cần Thơ. 2012;22b:26-35.
công trình này được cấp phép theo Creative Commons Ghi công-Chia sẻ tương tự 4.0 License International .
Bản quyền (c) 2021 Array